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RESUMO DA AULA DE BIOQUÍMICA – AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E ENZIMAS
PROFa. VERONICA C. G. SOARES
Proteínas
- Ligações Peptídicas
- Ligação Dissulfeto
Peptídeos - Proteína
DipeptídeoTripeptídeo
Tetrapeptídeo
Pentapeptídeo
> 10 aa = oligopeptídeo
P.M = 10.000 d = PROTEÍNA
Proteína simples
Proteína conjugada
- Lipoproteína, glicoproteína, metaloproteína
Estrutura das Proteína:Determina a Função
Primária: número, espécie, sequência dos aminoácidos, ligações peptídicas.
Secundária: arranjos regulares e recorrentes (ptes de hidrogênio), alfa-hélice e beta-pregueada.Terciária: pontes dissulfeto e arranjo tridimensional
Quaternária: União de cadeias polipeptídicas
Estrutura Secundária – separa as proteínas em fibrosas ou globulares
( - hélice
β – sheet ou β -pregueada
Funções das Proteínas
Catalisadores (enzimas)
Transportadoras (O2, Vitaminas, fármacos)
Armazenamento
Proteção (anticorpos)
Reguladoras (insulina, glucagon)
Movimento (actina, miosina)Estruturais (colágeno)
Transmissão de impulso nervoso (NT)
Controle do crescimento e diferenciação celular (hormônios)
Manutenção e distribuição de água
Homeostase, coagulação
Nutrientes
TampõesDesnaturação / Renaturação
Modificação da estrutura tridimensional nativa da proteína com perda da função biológica
Renaturação é a volta da função a partir da retirada do agente desnaturanteÁcidos e Bases fortes: alteram o pH e o estado iônico da cadeia lateral
Solventes orgânicos e detergentes: interferem nas ligações hidrofóbicas
Agentes redutores: uréia – rompe pontes de H e omercaptoetanol : rompe pontes dissulfeto
Sais: grupos ionizáveis + íons salinos = enfraquecem as ligações
Íons e metais pesados: mercúrio – sulfidrilas; chumbo – hemoglobina anemia
Temperatura: aumenta aenergia das moléculas e rompe pontes de H
Estresse mecânico: rompe ligações de H
Características das Proteínas Fibrosas: Colágeno, Alfa-queratina e fibroína da seda.
Elasticidade e resistência...
PROFa. VERONICA C. G. SOARES
Proteínas
- Ligações Peptídicas
- Ligação Dissulfeto
Peptídeos - Proteína
DipeptídeoTripeptídeo
Tetrapeptídeo
Pentapeptídeo
> 10 aa = oligopeptídeo
P.M = 10.000 d = PROTEÍNA
Proteína simples
Proteína conjugada
- Lipoproteína, glicoproteína, metaloproteína
Estrutura das Proteína:Determina a Função
Primária: número, espécie, sequência dos aminoácidos, ligações peptídicas.
Secundária: arranjos regulares e recorrentes (ptes de hidrogênio), alfa-hélice e beta-pregueada.Terciária: pontes dissulfeto e arranjo tridimensional
Quaternária: União de cadeias polipeptídicas
Estrutura Secundária – separa as proteínas em fibrosas ou globulares
( - hélice
β – sheet ou β -pregueada
Funções das Proteínas
Catalisadores (enzimas)
Transportadoras (O2, Vitaminas, fármacos)
Armazenamento
Proteção (anticorpos)
Reguladoras (insulina, glucagon)
Movimento (actina, miosina)Estruturais (colágeno)
Transmissão de impulso nervoso (NT)
Controle do crescimento e diferenciação celular (hormônios)
Manutenção e distribuição de água
Homeostase, coagulação
Nutrientes
TampõesDesnaturação / Renaturação
Modificação da estrutura tridimensional nativa da proteína com perda da função biológica
Renaturação é a volta da função a partir da retirada do agente desnaturanteÁcidos e Bases fortes: alteram o pH e o estado iônico da cadeia lateral
Solventes orgânicos e detergentes: interferem nas ligações hidrofóbicas
Agentes redutores: uréia – rompe pontes de H e omercaptoetanol : rompe pontes dissulfeto
Sais: grupos ionizáveis + íons salinos = enfraquecem as ligações
Íons e metais pesados: mercúrio – sulfidrilas; chumbo – hemoglobina anemia
Temperatura: aumenta aenergia das moléculas e rompe pontes de H
Estresse mecânico: rompe ligações de H
Características das Proteínas Fibrosas: Colágeno, Alfa-queratina e fibroína da seda.
Elasticidade e resistência...
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