reações de reconhecimento de proteínas

O estudo de aspectos importantes da bioquímica nos leva, invariavelmente, ao estudo de proteínas. Portanto,torna-se importante a existência de métodos adequados de purificação e quantificação destes compostos. A purificação e caracterização de uma proteína baseiam-se em suas características físico-químicas.

Reações de Coloração de Proteínas
Devido às ligações peptídicas e à presença de diferentes aminoácidos, as proteínas reagem com uma variedade de reagentes, formando produtos coloridos. Algumas reações de coloração são específicas para aminoácidos encontrados na composição das proteínas, por exemplo: reação xantoproteíca (tirosina, triptofano e fenilalamina), reação de Millon (tirosina), reação de HopkinsCole (triptofano), reação de Sakaguchi (arginina), etc. Estas reações, são importantes tanto na detecção como na dosagem de aminoácidos e proteínas. Outras reações, mais importantes, são aquelas chamadas de gerais, porque irão caracterizar grupamentos comuns a todas as proteínas, ou seja, grupo amino e ligações peptídicas.

Teste com a Ninhidrina
A reação da ninhidrina é usada na detecção de aminoácidos por ser característica da amina primária. A ninidrina é um poderoso agente oxidante que reage com -aminoácidos, entre pH 4 e 8, originando um composto de cor púrpura, que não apresenta sempre a mesma intensidade de coloração. Os aminoácidos prolina e hidroxiprolina são exceções, pois apresentam coloração amarela.

Reação do Biureto A reação do biureto é devida às ligações peptídicas, dando positiva para proteínas e peptídeos com três ou mais resíduos de aminoácidos. A reação é também positiva para as substâncias que contém 2 grupos carbamínicos (-CO-NH2) ligados diretamente ou através de um único átomo de carbono ou nitrogênio. Este é o caso do biureto que dá reação positiva e de onde provém o nome da mesma. As proteínas ou peptídeos, quando tratados por uma solução de sulfato de cobre, em meio alcalino, dão uma coloração violeta