Reações qualitativas para identificação de proteínas e aminoácidos.

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1. Introdução

As proteínas são polímeros de aminoácidos unidos por ligações, denominadas ligações peptídicas, uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida. Além disso, os diferentes grupamentos "R" encontrados nos aminoácidos influenciam na estrutura, na funcionalidade e naspropriedades das proteínas individuais.

A maioria das proteínas encontradas nos seres vivos é formada por L-aminoácidos. Os D-aminoácidos aparecem somente em certos antibióticos peptídicos e em peptídeos componentes da parede de algumas bactérias. Apesar de muitas proteínas conterem outras substâncias, além dos aminoácidos, a estrutura tridimensional e muitas das propriedades biológicas das proteínas sãodeterminadas, em grande parte, pelos tipos de aminoácidos presentes em sua molécula, a ordem em que eles estão unidos entre si, na formação da cadeia polipeptídica e, ainda, pela inter-relação espacial de um aminoácido com o outro. Em soluções aquosas de pH neutro, os aminoácidos podem existir em duas formas. Uma pequena fração pode encontrar numa forma electricamente neutra, ou seja, com o grupoamina desprotonado

(-NH2) e o grupo carboxila protonado (-COOH). A maioria estará, no entanto, numa forma ionizada, em que o grupo amina se encontra protonado (-NH3+) e o ácido carboxílico desprotonado a carboxilato (- COO-), denominando-se esta forma de zwitteriônica (do alemão zwitter, que significa "híbrido"). Um zwitteríon é uma molécula globalmente neutra em termos de carga elétrica, maspossui cargas locais devido à presença de grupos ionizados.

O ponto isoelétrico (pI) de uma molécula é o pH ao qual essa molécula é eletricamente neutra. Este conceito é aplicado particularmente a aminoácidos e proteínas. O ponto isoelétrico não é o pH em que todas os grupos básicos estão desprotonados e os ácidos protonados, mas o pH em que a carga líquida da molécula é igual a zero. Em um pHabaixo do valor de pI, os aminoácidos e proteínas apresentam carga líquida positiva. Em um valor de pH acima do pI, os aminoácidos e proteínas encontram-se com carga líquida negativa.

As proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:

Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, porexemplo; Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.

Podem ser estruturalmente classificadas em fibrosas ou globulares. As proteínas que apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas formando estruturas compactas, mais ou menos esféricas e que geralmente são solúveis denominam-se proteínas globulares. Asproteínas globulares possuem estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.0 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como as enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc. As proteínas fibrosas possuem forma alongada, geralmente insolúveis em meio aquoso e desempenham umpapel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. Ao contrário das globulares, são formadas pela repetição de módulos, o que possibilita a construção de grandes estruturas, com organização que origina fibras. Ao descrever a estrutura de uma proteína é conveniente considerar a sua complexidade através de suas estruturas:

Estrutura primária - É a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeiapolipeptídica, específica para cada proteína.

Estrutura secundária - Descreve a formação de estruturas regulares pela cadeia polipeptídica. Pode ser α-hélice ou folha β. .

Estrutura terciária - É a forma tridimensional como a proteína se "enrola". Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular.

Estrutura quaternária - Descreve a...
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