Proteína tau

De acordo com Gladman(2009), a proteína tau faz parte da família das proteínas associadas aos microtúbulos( microtubule-associated proteins- MAP). A principal função das MAPs é estabilizar os microtúbulos pela agregação da tubulina. O gene da proteína Tau humana está localizado no braço longo do cromossomo 17 (17q21) e possui 16 éxons. No cérebro humano, a Tau é uma proteína solúvel, apresentando-se em seis isoformas derivadas do splicing alternativo de RNAm e compostas por 352-441 resíduos de aminoácidos com peso molecular aproximado de 37 a 46 KDa. Em células nervosas sadias, a proteína Tau é normalmente encontrada nos axônios, ao contrário dos achados descritos nas tauopatias, em que a proteína encontra-se distribuída no corpo celular e nos dendritos. A fosforilação da Tau in vitro se dá pela ação de mais de dez quinases dirigidas aos seus sítios de serina e/ou treonina. Essas quinases são divididas em dois grandes grupos de proteína: proteína quinase dirigida por prolina (proline-directed kinase) e proteína quinase não dirigida por prolina. Nos tecidos cerebrais, o estado de fosforilação da Tau resulta da ação conjunta de várias quinases e fosfatases, muitas das quais operam coordenadamente para regular sua fosforilação. A hiperfosforilação reduz a capacidade de a Tau estabilizar os microtúbulos. Isso compromete a dinâmica microtubular, afetando o transporte intraneuronal, resultando em efeitos que podem levar à doença de Alzheimer. (GOEDERT, 2004)

Referência: Gladman JR, Jones RG, Radford K, Walker E, Rothera I. Person-centred dementia services are feasible, but can they be sustained?. Age Ageing. 2007;36(2):171-6.
Goedert M. Tau protein and neurodegeneration. Seminars in Cell & Developmental Biology.