Propriedades dos aminoácidos

Engenharia Química



PRÁTICA I
PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS



1. INTRODUÇÃO
As proteínas, como as demais macromoléculas biológicas, são constituídas por unidades mais simples que se polimerizam para construir a estrutura mais complexa que existe na célula. No caso das proteínas, esta unidade mais simples é o aminoácido, do qual existem 20 tipos diferentes na natureza.
As proteínasparticipam das mais variadas funções em um organismo vivo: transporte, proteção, catálise, visão, regulação, etc. De fato, pode-se afirmar que nada ocorre em um ser vivo sem a participação de pelo menos uma proteína. Partindo-se do princípio de que existe uma correlação entre estrutura e função, isto é, o exercício de cada função exige uma estrutura química adequada, a multiplicidade de funçõesdesempenhadas pelas proteínas exige uma multiplicidade de estruturas.
A multiplicidade de estruturas é conseguida graças à existência de 20 aminoácidos diferentes, contendo em sua molécula diferentes grupos químicos que possibilitam vários tipos de ligações químicas.
Assim, as reações das proteínas, por sua vez, dependem dos diferentes aminoácidos que as constituem. As reações dos aminoácidossão aquelas de seus grupamentos funcionais, isto é, do grupo alfa-carboxílico, do grupo alfa-amino e dos grupos presentes nas cadeias laterais. Sendo assim, podemos adotar a seguinte nomenclatura para essas reações envolvendo aminoácidos e proteínas:
Reações Gerais: são as que estão relacionadas com os grupos -carboxílico e -amino. Portanto, são positivas para todo e qualquer aminoácido.
ReaçõesEspecíficas: são as que estão relacionadas com os grupos funcionais das cadeias laterais. Essas reações são, então, positivas unicamente na presença do grupo funcional que caracteriza o aminoácido.
O estudo de aspectos importantes da bioquímica nos leva, invariavelmente, ao estudo de proteínas. Portanto, torna-se importante a existência de métodos adequados de purificação e quantificação destescompostos. A purificação e caracterização de uma proteína baseiam-se em suas características físico-químicas.
2. OBJETIVO
Caracterização dos aminoácidos através das reações realizadas.






















3. EXPERIMENTAL
3.1 Materiais:
• 12 tubos de ensaio;
• 7 pipetas (1mL);
• Banho-Maria;
• Termômetro;
• Pegador de madeira;
3.2 Reagentes:
• Glicina;
•Prolina;
• Triptofano;
• Treonina;
• Arginina;
• Cisteína;
• Hidróxido de sódio;
• Ninidrina
• Tirosina
• Reativo de Ehrlich
• Ácido Nítrico
• Solução α-naftol
• Hipoclorito de Sódio
• Reagente de Folin
• Acetato de Chumbo
3.3 PROCEDIMENTO EXPERIMENTAL
Experiência I – Reação de Ninidrina
Foram adicionadas 10 gotas da solução de Ninidrina em um 1,0 ml do aminoácido Prolina a 0,1% e emum 1,0 ml do aminoácido Glicina a 0,1%, e em seguida deixou ferver por dois minutos no banho maria.
Experiência II – Reação de Folin
Foram adicionados 20 gotas de hidróxido de sódio a 10% e 5 gotas do Reagente de Folin em cada 1,0 ml do aminoácido Tirosina e Glicina 0,1%.
Experiência III – Reação de Erlich
Em 1,0 ml do aminoácido Triptofano e da Glicina foram adicionados 2,0 ml do Reativo deErlich e levou-se a ebulição por cerca de 5 minutos.
Experiência IV – Reação Xantoproteica
Em 1,0 ml do aminoácido Tirosina e Glicina foram adicionados 5 gotas de ácido nítrico concentrado, e em seguida levou-se ao banho maria deixando ferver por 5 minutos, posteriormente adicionou-se 20 gotas de hidróxido de sódio a 10%.
Experiência V- Reação de Sakaguchi
Foram adicionados 1 gota da solução deα-naftol, 5 gotas de hipoclorito de sódio e 10 gotas de hidróxido de sódio a 10% em cada 1,0 ml dos aminoácidos Arginina e Glicina.
Experiência VI – Reação com Acetato de Chumbo e Hidróxido de Sódio
Adicionou-se 20 gotas de hidróxido de sódio a 10% em 1,0 ml do aminoácido Cisteína e 1,0 ml do aminoácido Glicina e aqueceu-se a ebulição por 3 minutos, em seguida adicionou-se 10 gotas de...
tracking img