Processo enzimatico

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Reactores Biológicos
Kirill Ispolnov Email: kirill.ispolnov@ipleiria.pt Cacifo A-282 Gabinete A.0.5-16-1

Enzimas
Os enzimas são proteínas que actuam como catalisadores biológicos. A maioria das reacções bioquímicas é catalisada por enzimas.

Têm estrutura terciária e muitas vezes quaternária; podem ter grupos prostéticos. Estes são os holoenzimas; a parte proteica é o apoenzima. Holoenzima =apoenzima + grupo prostético

A actividade catalítica dos enzimas requer, por vezes, cofactores. Estes podem ser: - coenzimas (cofactores externos): NAD, NADP, FAD, ATP… - grupos prostéticos na estrutura do próprio enzima: metais, compostos orgânicos, complexos orgânicos com metais…

Nomenclatura dos enzimas
Dividem-se em seis classes: 1. Oxidorredutases: reacções redox 2. Transferases:transferência de grupos funcionais 3. Hidrolases: hidrólise 4. Sintases, ou liases: quebra de ligações sem envolver água ou reacções redox 5. Isomerases: isomerização 6. Ligases: formação de ligações com hidrólise de ATP

Os números da Comissão dos Enzimas (EC) identificam cada enzima e têm quatro números, dos quais o primeiro indica a classe. Ex: EC 4.2.2.1 é o hialuronato liase ; EC 2.7.1.1 é o hexocinase(um transferase que transfere grupos fosfato).

O princípio da catálise
Um catalisador participa transitoriamente na reacção de forma a diminuir a energia de activação dos reagentes. É sempre recuperado no final, pelo que não é considerado um reagente. Outra maneira de acelerar uma reacção é aumentar a temperatura. Por que motivo não é o método preferido dos sistemas biológicos? Efeito datemperatura Efeito de um catalisador

Cinética enzimática
A cinética de uma reacção química

Consideremos a reacção: aA + bB → cC + dD

A velocidade desta reacção é tipicamente dada por: v = k [A]a [B]b, em que k é a chamada constante cinética, ou constante de velocidade, da reacção

Cinética enzimática
A velocidade máxima de uma reacção enzimática Um enzima é um catalisador que se liga ao substrato dareacção. O complexo enzima-substrato, ES, é o «reagente» efectivo da reacção: E+S ES → E + P

Assim, a velocidade da reacção catalisada é máxima quando ES é máximo, ou seja, quando todo o enzima está a ser usado: a concentração de ES é igual à concentração inicial de E.

vmax = V = kcat [ES]max = kcat [E]0 kcat é a constante cinética, chamada constante catalítica ou turnover

Cinética enzimáticaO modelo de Henri/Michaelis/Menten Considera um só centro catalítico. Segundo este modelo, a velocidade de uma reacção enzimática, v, é descrita assim:

V = velocidade máxima

V [S ] v= K m + [S ]

[S] = concentração de substrato KM = constante de Michaelis; é tanto maior quanto mais difícil for a ligação do substrato ao enzima

Cinética enzimática
O modelo de Henri/Michaelis/Menten Segundo estemodelo, a relação entre a velocidade da reacçãoe a concentração de substrato é hiperbólica:
4,5

V

4

3,5 v / mmol dm -3 min-1 3 2,5 2 V/2 1,5 1 0,5 0 0

KM

0,2

0,4

0,6 [S] / mmol dm -3

0,8

1

1,2

Cinética enzimática
Linearizações da equação de HMM Método de Lineweaver & Burk

1 Km 1 1 = + v V [S ] V
3 2,5 1/v / mmol -1 dm3 min

2

1,5

1

0,5

0 0 20 40 60 1/[S] / mmol dm
-1 3

80

100120

Cinética enzimática
Linearizações da equação de HMM Método de Eadie & Hofstee

v v = −Km +V [S ]
4 3,5 3 v / mmol dm-3 min-1 2,5 2 1,5 1 0,5 0 0 5 10 15 20 v/[S] / min
-1

25

30

35

40

Cinética enzimática
Linearizações da equação de HMM Método de Hanes

[S ] = 1 [S ] + K m
v V V
0,3 0,25

0,2 [S]/v / min

0,15

0,1

0,05

0 0 0,2 0,4 0,6 [S] / mmol dm
-3

0,8

1

1,2

Cinéticaenzimática
Análise directa da equação de HMM

8 6 4 v / mmol dm -3 min -1 2 0 0 0,5 1 1,5
V

-1

-0,5

– KM

-2 -4 -6 -8 [S] / m m ol dm -3

Cinética enzimática
Cooperatividade Um modelo consiste numa modificação da equação de HMM; a velocidade da reacção fica descrita assim:

α é o coeficiente de cooperatividade do substrato S
4,5 4 3,5 v / mmol dm-3 min-1 3 2,5 2 1,5 1 0,5 0 0 0,2 0,4 0,6 [S] / mmol...
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