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 Aminoácidos se polimerizaram para formar as proteínas -

ligações peptídicas  Resíduo de aa  Proteínas-hidrólise(vários métodos)-aa  20 aa são encontrados formando proteínas  Estruturacomum dos aa:

 Grupamento R (cadeia lateral- variam em estrutura,

tamanho, carga elétrica – infuencia a solubilidade dos aa  Designação dos aa Código de 3 letras ou 1 letra

 O carbono  é ocentro

quiral

 Podem ter 2

estereoisômeros (enantiômeros) porém nas proteínas só estão presentes os Laminoácidos

 Células sintetizam apenas L-aa- sítios ativos das enzimas

sãoassimétricos, fazendo com que as reações catalizadas sejam estereoespecíficas

Classificação dos aminoácidos pelo grupo R
APOLAR, ALIFÁTICO

POLAR, NÃO CARREGADO

 Asp e Glu-amidas de

aspartatoe glutamato  Cys- pontes de disulfeto (hidrofóbicas), importante nas estrutura das proteínas (ligam covalentemente)

AROMÁTICO

 Relativamente apolares

Intensidade da luz incidente I0Intensidade da luz Transmitida I

Fonte de luz

Monocromador Cubeta com amostra contendo x moles/litro de espécies absorventes

onde  é o coeficiente de extinção molar, c é a concetração daespécie absorvida e l é o comprimento da passagem da amostra absorvedora de luz (relacionada a espessura da cubeta
Absorbância (A)

CARREGADO POSITIVAMENTE

 Amina

guanidino

imidazol CARREGADO NEGATIVAMENTE

 Ambos com outro grupo carboxilico

Aminoácidos menos comuns
 Modificações dos aa já incorporados em proteínas

(modificações pós-sintéticas)

Hidroxiprolina
Proteina-parede celular

Hidroxilisina

•Colágeno-proteína do tecido conjuntivo

 Constitui miosina-proteína contrátil do músculo

 Protrombina (coagulação) e algumas proteínas

dependentes deCa2+

 Deriva de 4 lisinas – proteína fibrosa-elastina

Selenocisteína
 Aa raro, introduzido durante a síntese proteíca.

Contém selênio, ao invés do S da cisteína. Derivado da serina,...
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