Inibidores enzimáticos

Modificadores da atividade enzimática
Quando comparamos um par de ensaios enzímicos feitos nas mesmas condições (inclusive a concentração de substrato), exceto a presença e a ausência de uma substância M, pode acontecer que as atividades sejam significativamente diferentes. Nestes casos pode ser útil usar o conceito de grau de modificação (inibição ou ativação) induzido por M (inibidor ou ativador). O grau de inibição pode ser definido como a variação de atividade provocada pelo inibidor relativamente ao ensaio em que ele estava ausente: = (v0 - v0 inibidor) /v0. No caso de ativação o grau de ativação seria: = (v0activador- v0) /v0

Inibidores enzimáticos: São substâncias que interferem na catalise, reduzindo a velocidade ou paralisando reações enzimáticas. As enzimas catalisam praticamente todos os processos celulares, por isso os inibidores enzimáticos estão entre os mais importantes agentes farmacêuticos conhecidos. Por exemplo, a Aspirina (ácido acetilsalicílico) inibe a enzima que catalisa o primeiro passo na síntese da prostaglandina, composto envolvido em muitos processos, incluindo o que produz a dor. O estudo de inibidores enzimáticos, além disso, proveu informação valiosa sobre mecanismos enzimáticos e ajudou a definir algumas vias metabólicas. Existem três diferentes tipos de inibidores, os reversíveis, irreversíveis e alostéricos. Os inibidores reversíveis podem ser divididos em: Competitivos, não-competitivos, acompetitivos e mistos

Inibição reversível competitiva: Inibidores reversíveis combinam-se não covalentemente com as enzimas e, portanto podem ser removidas facilmente por diálise. O inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo de uma enzima. Enquanto o inibidor ocupa o sítio ativo ele impede a ligação do substrato à enzima. Muitos inibidores competitivos são compostos que se assemelham ao substrato e se combinam com a enzima para formar um complexo (enzima + inibidor), mas sem levar adiante a catálise.
Obs.: Na presença