Imunoglobulinas

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CAIO CESAR NICOLOTTI
DIANARA NORO
EDUARDA ZANATTA ZARDO
FABIO SCALON
FERNANDA BODERA DE ALBUQUERQUE
GIOVANA RIGOLON DA FONSECA
JÉSSICA GONÇALVES DOS SANTOS

IMUGLOBULINA

Trabalho apresentado à disciplina de Bioquímica
do curso de medicina veterinária do setor de Palotina,
Universidade federal do Paraná
Prof. Marise F. Dos Santos.

PALOTINA
2013

Introdução

Imunoglobulinasão proteínas produzidas pelos linfócitos B e pelos plasmócitos. As imunoglobulinas são lançadas no sangue, mas também em certas secreções corporais como resposta a um antigene estranho. Cada molécula elementar de imunoglobulina é constituída por duas cadeias leves e duas cadeias pesadas idênticas, ligadas entre si por pontes de enxofre. Cada molécula de anticorpo possui dois sítios de fixação dosantigénios formados pelas extremidades variáveis de uma cadeia leve associada à extremidade variável de uma cadeia pesada. O organismo pode produzir uma quase infinidade de imunoglobulinas diferentes.
Há cinco classes de imunoglobulina com função de anticorpo: IgA, IgD, IgE, IgE,IgG e IgM. Os diferentes tipos se diferenciam pelas suas propriedades biológicas, localizações funcionais e habilidadepara lidar com diferentes antígenos.

Imunoglobulinas

Moléculas de glicoproteína que são produzidas pelos plasmócitos em resposta a um imunógeno e que funcionam como anticorpos. As imunoglobulinas derivam seu nome da descoberta de que elas migram com as proteínas globulares quando soro contendo anticorpos é colocado em um campo elétrico.

Estrutura

* Cadeias leves e Pesadas 
Todasas imunoglobulinas têm uma estrutura de quatro cadeias como unidade básica. Elas são compostas de duas cadeias leves idênticas (23kD) e duas cadeias pesadas idênticas (50-70kD).
* Pontes de Dissulfeto
*  Pontes dissulfeto intercadeia – As cadeias pesada e leve e as duas cadeias pesadas são mantidas juntas por pontes dissulfeto intercadeia e por interações não covalentes. O número de pontesdissulfeto varia entre as diferentes moléculas de imunoglobulinas.
* Pontes dissulfeto intracadeia – Dentro de cada uma das cadeias polipeptídicas há também pontes dissulfeto intracadeia.
* Regiões Variáveis(V) e Constantes(C)
Depois que as sequências de aminoácidos de muitas cadeias pesadas e leves diferentes foram comparadas, ficou claro que ambas as cadeias pesadas e leves poderiamser divididas em duas regiões baseando-se na variabilidade da sequência de aminoácidos. Elas são:
* Cadeia leve - VL (110 aminoácidos) e CL (110 aminoácidos)
*  Cadeia Pesada - VH (110 aminoácidos) e CH (330-440 aminoácidos)
* Região da dobradiça
Esta é a região com a qual os braços da molécula de anticorpo formam um Y. É chamada de região da dobradiça porque há uma flexibilidade namolécula nesse ponto.
* Domínios
A molécula de imunoglobulina é dobrada em regiões globulares, cada uma das quais contém uma ponte dissulfeto intracadeia. Essas regiões são chamadas domínios.
* Domínios de Cadeia Leve - VL e CL
* Domínios de Cadeia Pesada - VH, CH1 - CH3 (ou CH4)
* Oligossacarídeos
Carboidratos são acoplados ao domínio CH2 na maioria das imunoglobulinas. Entretanto,em alguns casos carboidratos podem também serem acoplados em outros locais.

Descrição Resumida da Estrutura da Imunoglobulina

As imunoglobulinas são moléculas e possuem estrutura tridimensional. Qualquer imunoglobulina possui duas cadeias pesadas. Cada uma das cadeias pesadas está unida a uma cadeia leve por duas pontes de enxofre e as duas cadeias pesadas estão unidas entre si.
Existemcinco tipos de cadeias pesadas e estes tipos são caracterizados pela sequência de aminoácidos na cadeia. Para cada tipo de cadeia pesada há uma classe de Ig. Existem dois tipos de cadeia leve. Em cada molécula de Ig. as duas cadeias são idênticas.

Todas as moléculas dos anticorpos têm uma estrutura básica em forma de Y na qual vários elementos se unem através de estruturas químicas chamadas...
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