Hemoglobina bioquímica

Páginas: 13 (3188 palavras) Publicado: 23 de novembro de 2011
HEMOGLOBINA
Débora Barbosa Silva, Lorrayny Bello da Silva, Agda Carvalho,
Universidade Severino Sombra, Acadêmicas de Enfermagem, 3º Período.

RESUMO
O corpo aumentou o fluxo de sangue rico em oxigênio dos músculos, mas estes ainda precisam extrair o oxigênio do sangue. A troca de oxigênio e dióxido de carbono é a chave. Uma proteína chamada hemoglobina, que se encontra nas hemácias(células vermelhas do sangue), transporta a maior parte do oxigênio no sangue. A hemoglobina pode se ligar ao oxigênio e/ou ao dióxido de carbono; a quantidade de oxigênio ligado à hemoglobina é determinada pela concentração de oxigênio, pela concentração de dióxido de carbono e pelo pH. Normalmente, a hemoglobina funciona assim:
A hemoglobina das hemácias que entra nos pulmões está ligada aodióxido de carbono. Nos pulmões, a concentração de oxigênio é alta e a concentração de dióxido de carbono é baixa, por causa da respiração. A hemoglobina se liga ao oxigênio e libera dióxido de carbono. A hemoglobina é transportada, pelo coração e pelos vasos sangüíneos, para o músculo. No músculo, a concentração de dióxido de carbono é alta e a concentração de oxigênio é baixa, por causa dometabolismo. A hemoglobina libera oxigênio e se liga ao dióxido de carbono. A hemoglobina é transportada de volta para os pulmões e o ciclo se repete.
À medida que você se exercita, a atividade metabólica fica alta e mais ácidos (íons de hidrogênio, ácido láctico) são produzidos e o pH fica mais baixo do que o normal. O baixo pH reduz a atração entre oxigênio e hemoglobina e faz com que esta liberemais oxigênio do que o normal. Isto aumenta o oxigênio distribuído para o músculo.

INTRODUÇÃO
A Hemoglobina (HB) é uma proteína globular, que está presente em altas concentrações nas células vermelhas do sangue e é responsável pelo transporte de O2 para os tecidos periféricos, e transporte de CO2 e prótons (H+) Dos tecidos periféricos para os pulmões para ser excretado. Valores normais nosangue de 13 a 18 g / dl em homens e 12 a 16 g /dl em mulheres. A hemoglobina é composta por quatro globinas associadas a grupos heme, complexo formado por um átomo de ferro em uma estrutura porfirinica. As subunidades da hemoglobina são codificadas por um pequeno grupo de genes (α e β) que são expressos seqüencialmente durante o desenvolvimento. Os genes do cluster α estão agrupados no braçocurto do cromossomo 16, enquanto os genes do cluster β estão agrupados no braço curto do cromossomo 11.

ESTRUTURA

A hemoglobina é a molécula principal do transporte de oxigênio. Ela é constituída de quatro cadeias peptídicas e quatro grupamentos hemo; é um dímero de dímeros, com duas cadeias da família alfa e duas da família beta. As quatro cadeias são mantidas juntas por atraçõesnão-covalentes. Cada cadeia contém um grupamento hemo, que se liga a uma molécula de oxigênio. A hemoglobina A, a principal em adultos, é constituída de duas cadeias alfa e duas beta, na forma α²β². As cadeias α contêm 141 aminoácidos cada uma e as cadeias β, 146 cada uma. Os níveis de hemoglobina A¹, que resultam da modificação não-enzimática da hemoglobina A pela glicose, são usados para monitorar ocontrole do Diabetes Mellitus. Os adultos expressam hemoglobina A², uma forma minoritária que constitui em torno de 2% do total. As cadeias α e β da hemoglobina contêm sete e oito regiões helicoidais (de A à H). Uma histidina invariante em todas as hemoglobinas, chamada de histidina F8 ou proximal, liga-se ao hemo. F8 refere-se ao oitavo aminoácido da hélice F.
Os genes para a família de genesα ocorrem no cromossomo 16 e os para a família β, no cromossomo 11. Ambos os genes são expressos, e o genoma diplóide normal é constituído de quatro genes α, designados αα/αα. Este pareamento excepcional ajuda a explicar o mecanismo da produção da talassemia α, uma doença genética que leva a uma deficiência de cadeias α. Os genes para a cadeias de hemoglobina são expressos durante o...
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