Fosforilação oxidativa

Fosforilação Oxidativa

A fosforilação oxidativa é a última fase da respiração celular nos organismos aeróbicos, responsável pela síntese da maior parte do ATP formado no organismo, ocorre nas mitocôndrias das células eucarióticas, onde o O2 é reduzido a H2O com elétrons doados pelo NADH e FADH2.
As mitocôndrias, assim como as bactérias gram negativo, possuem duas membranas, uma externa e outra interna, a externa é seletivamente permeável (apenas pequenas moléculas e íons conseguem atravessar) enquanto que a interna é impermeável à maioria das moléculas pequenas e íons, incluindo o H+. É nesta última membrana que ocorre a fosforilação oxidativa. Nela estão presentes os complexos enzimáticos I, II, III e IV, ADP-ATP translocase, ATP sintase, e alguns transportadores de membrana.
Os complexos enzimáticos, presentes na membrana interna, são responsáveis pelo transporte de elétrons das coenzimas NADH (forma reduzida do NAD), e flavoproteínas, tais como o FAD. Além destes, há também outros dois compostos transportadores de elétrons dentro da cadeia respiratória, a ubiquinona (também chamada de coenzima Q) e o citocromo c.
O complexo I também chamado de ubiquinona oxido-redutase, conforme observações em microscopia eletrônica tem a forma de um L, e catalisa a transferência de um íon hidreto do NADH para a ubiuinona, e quatro prótons da matriz para o espaço intermembranoso (espaço entre a membrana externa e interna).
O complexo II, ou a succinato desidrogenase, também participa do ciclo de Krebes, sendo a única enzima do ciclo ligada à membrana. Os elétrons são transferidos do succinato para o FAD, e do FAD para a ubiquinona.
O complexo III também chamado complexo dos citocromos bc1 ou ubiquinona-citocromo c oxidorredutase transfere os elétrons do ubiquinol, (forma reduzida da ubiquinona) para o citocromo c (proteína solúvel do espaço intermembranoso). O citocromo c segue em direção ao complexo IV para então liberar esses elétrons oriundos da ubiquinona.
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