Enzimas

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SOLUÇÃO DA LISTA 8 - AMINOÁDIDOS X PROTEÍNAS E ENZIMAS.
GILBERTO CAVALCANTI COSTA

1)As cargar variam em meios ácidos ou bpasicos dependendo do ph da solução
Quando se encontram em ph ácidos sãocarregados positivamente
E quando encontram-se em ph básicos, estão carretados negativamente


2) É o ph cujo determinado aminoácido encontra-se eletricamente neutro e o mais insolúvel possível

3)São formadas por sequencias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.


4) São as ligações que se estebelecem entre um grupo carboxilila de um aminoáciso e um grupo amina de um aminoácidosubsequente com a síntese resultante de uma molécula de água.

5)
Estruturas primarias : formação de sequencia da aminoácidos unidos por ligações peptídicas covalente entre –cooh e NH2


Estruturasecundácia : São estabilizadas através de ligações atravésde pontes de hidrogênio entre as ligações peptídicas.


Estruturas terciárias: Estabelecidas entre ligações covalentes, entre interaçõeshidrofílicas, as pontes de hidrogênio, ligações esletrostáticas e forças de Van der Walls.



Estruturas quaternárias: Estabelecidas através de ligações hidrofóbicas, as pontes de hidrogênio e ligaçõeseletrostáticas ( não covalentes)



6) São ligações que ocorrem entre as enzimas e seu substrato e são geralmente muito fracas
e são covalentes reversíveis.


7) A hidrólide de proteínas produzaminoácidos. A conformação das enzimas é um passo inicial para qual reação irá participar. A enzima necessita de um estado de hidratação para que a atividade catalítica seja realizada.


8) É quando umaenzima perda a sua estrutura quaternária ou terciária, ou seja o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é quebrado promovendo assim a perca da sua arividade característica.
9) RESPOSTAhttp://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/inibidores.htmhttp://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/inibidores.htm


Considerando inibidores não competitivos - METAIS PESADOS COMO HG E PB
E...
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