enzimas

Histórico
 Pasteur

Louis Pasteur (1850) - concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por “fermentos” = enzimas

 Eduard Buchener (1897)
Observou que apenas o extrato de leveduras era capaz de transformar açúcar em álcool: enzimas funcionavam mesmo quando removidas da célula viva.

FUNDAMENTOS DE ENZIMAS

James Sumner (1926)

Prof. Drd. Viviane Figueiredo

Buchner (1860-1917)

Isolou e cristalizou a urease (primeira enzima a ser cristalizada);
Cristais eram de proteínas; Postulou que “todas as enzimas são proteínas”.
Sumner (1887-1955)

ENZIMAS
 John H. Northrop (década 30)

PROPRIEDADES GERAIS

Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas;

 Década de 50 – séc. XX

1891-1987

Purificação e cristalização de milhares de enzimas, o que é permitido conhecer seu mecanismo de ação.

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Biocatalizadores envolvidas em quase todas as reações químicas que mantém a homeostase celular;

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Geralmente protéicos, exceto as ribozimas;

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Em geral, são mais eficientes do que os catalisadores sintéticos ou inorgânicos, aumentam até 1017 vezes a velocidade das reações químicas; 

As enzimas estão presentes em todos os tecidos e fluidos teciduais.
Enzimas: Intracelulares, membranas e sistema circulatório ;
MM pode variar de 12.000 a mais de 1 milhão

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Aceleram reações ESPECÍFICAS PARA COM O SUBSTRATO e geralmente, atuam em condições “suaves” de pH e temperatura.

ENDOPEPTIDADES, ou seja, hidrolisam ligações peptídicas distantes do C e Nterminal. Cada uma delas apresenta uma especificidade em relação ao tipo de substrato a ser hidrolisado.
QUIMOTRIPSINA (E.C. 3.4.21.1) é específica para ligações peptídicas contendo resíduos de aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas em R1, clivagem após fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) e triptofano (Trp), excetoseguido por (Pro). pH ótimo=8,0 TRIPSINA (E.C. 3.4.21.4) é específica para ligações peptídicas contendo resíduos
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