Enzima urease

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  • Publicado : 23 de setembro de 2012
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1. Objetivos
* Compreender a natureza e a ação das enzimas;
* Entender o mecanismo das reações do Biureto, reação de Heller, efeito de calor e o efeito de sais de mercúrio sobre as enzimas;
* Reconhecer a especificidade enzimática.

2. Fundamentos Teóricos

3.1 Enzimas
Em todas as células vivas ocorrem ininterruptamente reações que, devido à sua grande complexidade,deveriam ser muito lentas nas temperaturas em que essas reações se processam (ao redor de 37°C). No entanto, essas reações são muito rápidas, o que nos leva à conclusão de que existem nas células vivas substâncias catalisadoras que diferem dos catalisadores inorgânicos pelo fato de serem substâncias muito mais complexas, formadas no interior das células vivas, mas capazes de agir também fora dascélulas.
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
Como catalisadores celularesextremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem, no entanto participar dela como reagente ou produto.
     As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações. Portanto são consideradas unidades funcionais do metabolismo celular.

Efeito catalítico das enzimas

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
            São catalisadores biológicos extremamente eficientes eaceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação. Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH.
            Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua atividade regulada.
  FATORES QUE INFLUENCIAM A AÇÃO ENZIMÁTICA
1) pH
Ao comprovarexperimentalmente a influência do pH na velocidade das reações enzimáticas se obtém curvas que indicam que as enzimas apresentam um pH ótimo de atividade. O pH pode afetar de várias maneiras:
- O sítio ativo pode conter aminoácidos com grupos ionizados que podem variar com o pH.

2) Temperatura
A temperatura influi na atividade e o ponto ótimo representa o máximo de atividade. A temperaturasbaixas, as enzimas encontram-se muito rígidas e quando se supera um valor considerável (maior que 50°C) a atividade cai bruscamente porque, como proteína, a enzima se desnatura.
Em geral, os aumentos de temperatura aceleram as reações químicas: a cada 10°C de aumento, a velocidade de reação se duplica. As reações catalisadas por enzimas seguem esta lei geral. Entretanto, sendo proteínas, a partir decerta temperatura, começam a desnaturar-se pelo calor. A temperatura na qual a atividade catalítica é máxima chama-se temperatura ótima. Acima desta temperatura, o aumento de velocidade da reação devido a temperatura é compensado pela perda de atividade catalítica devido a desnaturação térmica, e a atividade enzimática decresce rapidamente até anular-se.
COFATORES
Enzimas tal como aquimotripsina (enzima que hidrolisa proteína) ou triosefosfato isomerase são ativas sem necessitar a presença de outro fator. No entanto, quase um terço das enzimas conhecidas requerem um componente não protéico para sua atividade, denominado cofator. Os cofatores podem ser íons metálicos como o Fe++,Mg++, Mn++, Zn++, ou moléculas orgânicas, muitas delas derivadas de vitaminas do complexo B. 13INIBIDORES
Certas moléculas podem inibir a ação catalítica de uma enzima: são os inibidores.
Estes podem ocupar temporariamente o centro ativo por semelhança estrutural com o substrato original (inibidor competitivo) ou alterar a conformação espacial da enzima, impedindo sua união ao substrato (inibidor não competitivo).

3.2 Enzima Urease

A urease catalisa a hidrólise de uréia em...
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