do atomo a vida 3

Estudo Dirigido para a 1ª prova – ATV 3 2º/2013
1) Nosso organismo é capaz de realizar reações não espontâneas? Explique.
Sim
2) Defina ‘’sítio ativo’’.
Ou sítio catalítico de uma enzima é composto por 3 a 5 aminoácidos ( dentre tantos outros da enzima ). As moléculas do substrato se ligam a um sítio especifico na superfície da enzima, onde ocorre a catálise.
É o local onde ocorre a ação catalisada pela enzima. Pequena região da enzima onde ocorrerá uma reação química.
3) Diferencie apoenzima de holoenzima.
Apoenzima: somente unidade proteica.
Holoenzima: presença de parceiros moleculares não proteicos . Enzima + confator.
Holoenzima :É a enzima quando ligada a um grupo prostético, coenzima ou cofato.

4) Comente sobre quatro formas de regulação enzimática.
Pró-enzimas ou zimogênio: clivagens especificas provocam mudanças conformacionais que expõem o sitio ativo da enzima.
Alosterismo: são aquelas que possuem “outras formas” ou conformações induzidas pela ligação de modularoes.
Modificaçao covalente: é usualmente uma mudança na estrutura da enzima tipicamente pela adição de um grupo funcional covalente ligado à enzima.
Além dos mecanismos já citados de modulação de atividade enzimática - por variação da concentração do substrato, ou por inibição enzimática, por exemplo - existem 2 modelos de regulação enzimática mais conhecidos: - Modulação Alostérica

Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou alostérico, onde se liga de forma não-covalente um modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima).

A ligação do modulador induz a modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos;

Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back", onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa. - Modulação Covalente:

Ocorre quando