desidrogenase lactica

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A Desidrogenase Láctica é uma enzima oxiredutase, chave na glicólise e está presente em todas as células animais. I. Reacção catalisada
(1)
Piruvato

L (+)-Lactato

A reacção catalisada dá-se nos dois sentidos, pela enzima (LDH)
(equação 1). A actividade da enzima pode ser determinada a partir de L (+)-Lactato e NAD+ ou com Piruvato e NADH.

II. Especificidade do substrato
A maioria das desidrogenases lácticas são especificas para L(+)Lactato.
D(-)-Lactato não é oxidado nem inibido. Em alguns organismos, tais como Lactobacillus plantarum, existem duas desidrogenases lácticas, uma especifica para L(+)-Lactato e outra para D(-)Lactato.
O Piruvato é o melhor substrato para a reacção inversa, embora o ácido -ceto de C4 a C9 e ácido ,-diceto de C5 a C11 sejam reduzidos lentamente pela desidrogenase láctica.
Os ácidos ,-diceto são reduzidos somente à posição .

III. Especificidade da coenzima
O NAD+ é 170 vezes mais eficaz que o NADP+ como coenzima na oxidação do lactato e o NADH é 200 vezes mais eficaz que o
NADPH como coenzima na redução do piruvato pela desidrogenase láctica muscular.
Uma série idêntica de NAD+ servirá como coenzima na reacção, no entanto, a taxa de reacção será alterada.
A desidrogenase é estereoespecifica na sua adição e remoção de hidrogénio a partir do C4 do anel da coenzima nicotinamida.
A estereoquimica da desidrogenase láctica pertence ao Grupo A, ou seja, estas adicionam e removem hidrogénio estereospecificamente a partir da posição do C4 do anel de nicotinamida do NAD+.

IV- Desidrogenase láctica como proteína
A desidrogenase láctica de vários animais e de diferentes orgãos do mesmo animal foram purificadas e foram estudadas as suas propriedades. Uma das principais razões deste trabalho intensivo é que a desidrogenase láctica ocorre em múltiplas formas moléculares (isoenzimas) e as quantidades relativas destas servem de ferramenta de diagnóstico no estado de várias