Chaperonas

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  • Publicado : 29 de março de 2013
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Chaperona são proteínas.
Ao longo da evolução, as células incorporaram mecanismos bastante eficientes para evitar que erros na transmissão da informação genética se propaguem na replicação, na transcrição e na tradução. Ainda assim, com todo esse cuidado de assegurar que a seqüência de aminoácidos esteja correta, ainda é possível que uma proteína não consiga desempenhar suas funções por erro noenovelamento. Na verdade, uma quantidade significativa de proteínas precisa de ajuda para atingir a configuração terciária correta.
Essa ajuda é fornecida por uma família de proteínas que, além de auxiliar o enovelamento protéico, encaminha a proteína à destruição, caso não seja possível atingir a configuração correta.
Essas proteínas são chamadas de chaperonas (chaperons são aqueles meninos queajudavam os nobres renascentistas a vestir as roupas complicadas e colocar as perucas enormes, ou também eram acompanhantes que saíam com as moças quando elas saíam com algum rapaz, para evitar que fizessem sexo. Geralmente as chaperonas eram mulheres mais velhas. Essa prática era bastante comum nos EUA. ) e constituem uma família de muitas proteínas diferentes com função semelhante: elas usamenergia da hidrólise de ATP para desnovelar proteínas, possibilitando novo enovelamento, dessa vez na forma correta ou no lugar correto. Vamos ver a seguir alguns exemplos desse mecanismo.
Proteínas auxiliares: as chaperonas
As proteínas auxiliares foram descobertas em experimentos em que células eram submetidas a altas temperaturas, cerca de 42°C para células que vivem a 37°C, na presença de umaminoácido marcado radioativamente (metionina-35S). Depois tinham o perfil de proteínas analisado por eletroforese e auto-radiografia. Em temperaturas mais altas, a quantidade total de proteínas sintetizada era maior do que na temperatura normal, no mesmo período, o que já era esperado. Mas a surpresa é que havia um grupo de proteínas que antes nem era perceptível, mas depois do choque térmicoaparecia em quantidade maior. Essas proteínas foram identificadas, analisadas e tiveram sua função determinada. Eram proteínas que hidrolisavam ATP e estavam sempre associadas a outras proteínas, algumas também recém-sintetizadas, ajudando no enovelamento delas.
Elas ficaram conhecidas como proteínas de choque térmico ou hsp (do inglês heat shock proteins). Depois de conhecer sua função, ficou fácilcompreender porque aumentavam tanto de quantidade no choque térmico: se mais proteínas estavam sendo sintetizadas e mais depressa, é provável que precisassem de mais ajuda.
Depois que a família de proteínas hsp foi caracterizada, muitos de seus componentes foram identificados com base na presença de seqüências peptídicas conservadas. Assim, foram encontradas proteínas de choque térmico nocitossol, nas mitocôndrias, no retículo endoplasmático.
Comparando as diferentes proteínas de choque térmico, ou chaperonas, elas puderam ser classificadas em dois grupos: o das hsp60 e o das hsp70, com modos de ação ligeiramente diferentes.
Proteassomas: trituradores de proteínas
E se as chaperonas não conseguirem consertar as proteínas mal-enoveladas? Na verdade, elas tentam várias vezes, mas, aindaassim, nem sempre conseguem. Se não for possível consertar a proteína, as chaperonas encaminham essa proteína para degradação. Se você acha que a degradação de proteínas dentro de uma célula só pode ocorrer dentro dos lisossomos, saiba que durante muitos anos essa era a idéia em vigor. Depois, através de experimentos de fracionamento celular e, mais tarde, de Biologia Molecular, descobriu-se queexistem enzimas que degradam proteínas (enzimas proteolíticas) no citossol também.
Eram enzimas que funcionavam muito bem em pH 7,0. A descoberta surpreendeu muito, já que se achava que as enzimas proteolíticas não saíam degradando tudo porque estavam presas aos lisossomos. Mas o fato é que elas não saem degradando tudo! Como explicar? A resposta veio do fato de as enzimas proteolíticas...
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