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* Proteínas: moléculas mais diversas e abudantes nos organismos.Vários tipos de formas e funções.=Sustentação: colágeno.+Catalizador: enzimas.+Imunidade: imunoglobulinas (anticorpos) e interferon.+Controle do metabolismo (hormônio): insulina.+Contratibilidade: actina e miosina.+ As proteínas são polímeros de aa.Apesar da complexidade das estruturas e funções das proteínas são constituídas apenaspor 20 aa (aminoácidos primários).Com somente 20 aa, poderiam se formar 2,4 x 1018 moléculas diferentes.Como eles podem se repetir inúmeras vezes, a formação pode se dizer que é infinitaReguladores do DNA.Os aa diferem entre si, por sua cadeia lateral Possui um grupo amino: Possui um grupo carboxila: A prolina contém o grupo imino: Em pH fisiológico estão ionizados.Os aa diferem entre si, por suacadeia lateral Fórmula básica+Carbono α (C α), ligado a:+Grupo carboxila,+Grupo amino,+Átomo de Hidrogênio,+Grupo variável – cadeia lateral ou grupo R (difere em estrutura, tamanho e carga elétrica).Os aminoácido são classificados de acordo com a polaridade do grupo R – capacidade de reagir com a água em pH fisiológico (pH 7,0).+Apolares (grupo R hidrofóbicos) – geralmente localizadosinternamente a molécula de proteína, o grupo R tem caráter de hidrocarboneto.+Grupo alifático e não polar: Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina.+Prolina+Grupo aromático: fenilalanina e triptofano. Os aminoácido são classificados de acordo com a polaridade do grupo R=Polares ( grupo R hidrofílico) – geralmente estão na superfície da proteína e possuem carga líquida ou residual no seugrupo R, capacitando-os a interagir com a água.+Aminoácidos básicos - carga positiva (pKa básico) – diamínicos: lisina, glicina e histidina. +Aminoácidos ácidos (carga negativa) (pKa ácido) – dicarboxílicos : aspartato e glutamato.+Aminoácidos polares sem carga líquida – serina, treonina e tirosina (grupo OH na cadeia lateral), asparagina e glutamina (grupo amida), cisteína (grupo sulfidrila) Asproteínas são formadas por L – aminoácidos. O carbono α é assimétrico (quiral) – ligado a quatro grupos diferentes.( exceção glicina – grupo R é um H). Existem dois isômeros de cada aa, formado por carbono α: o D e o L – imagens um do outro. As proteínas nos seres vivos são formadas somente por L – aa. Os D – aa, aparecem em certos antibióticos, na parede de bactérias, ou são produtos intermediários dasvias de síntese destes compostos. Ionização dos aa:=Suas cargas variam com o pH.+Possuem pelos menos dois grupos ionizáveis:=Protonada: COOH e NH3++Desprotonada: COO- e NH2+Atuando assim como base ou ácido: recebe e doa prótons (anfótero). A ionização começa pela grupo carboxila. Ionização dos aa Essa conversão nestas formas de aa é refletida em suacurva de titulação, apresentando duas regiões tamponantes (duas curvas de titulação): Assemelha-se a curva de dois ácidos fracos: ácido carboxílico e uma amina primária (aminoácido). Grupos de aa com cadeias laterais ionizáveis apresentam um terceiro pKaSoluções ácidos, fica totalmente protonado, solução básica ambos grupos desprotonados, e solução neutras fica dipolar (forma cristalina). Cadaaa, apresenta-se neutro em um valor de pH. A forma neutra só pode existir entre os pKas dos dois grupos. Exceção asparatato e glutamato - monoamínicos e dicarboxílicos. A forma neutra é entre os pKas dos grupos carboxilas. Exceção asparatato e glutamato - monoamínicos e dicarboxílicos. A forma neutra é entre os pKas dos grupos carboxilas. Ponto isoelétrico (pI)- pH onde predomina a forma neutra é amédia aritmética dos dois valores de pKa. Glutamato.=Monoamínico+dicarboxílico. Histidina=Monocarboxílico.+Diamínico. Os aa sozinhos não apresentam poder como tampões fisiológicos. Mais quando fazem parte de uma proteína há mudanças em seus pKas ( cadeia lateral e grupos amino e carboxílicos terminais). Isso deve a interações que eles sofrem entre si, dependendo das regiões onde se encontram...
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