Aps proteinas

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PROTEÍNAS
DESCRIÇÃO BÁSICA
As proteínas são moléculas orgânicas que são compostas por um grupo carboxílico, amina e uma cadeia lateral. Pertencem a classe de peptídeos (pois são formadas por aminoácidos – AA- ligados entre si por uma ligações peptídicas); uma das ligações é feita entre a união do grupo amina (NH2) com um grupo carboxílico (COOH).
 
Fig.1 descreve a forma molecular básica deuma proteína. Percebe-se que a cadeia lateral (R) se encontra o radical, podendo assumir qualquer outra cadeia - diferenciando cada proteína.

Fig.2 descreve a ligação peptídica entre um grupo carboxílico e um grupo amina.

As proteínas tem uma grande importância relacionada as funções fisiológicas do nosso organismo, um exemplo, são as enzimas, sendo estas constituídas de bases proteicas.Por ter muitas funções, as proteínas pode se subdividir em dois subgrupos:
Proteínas Dinâmicas: exercem funções de transporte, catalise de reações, controle de metabolismo, contração muscular, etc.
Proteínas Estruturais: exercem as funções de sustenção estrutural da célula e dos tecidos, ex: colágeno e elastina.
 

METABOLISMO
A pepsina é uma proterase, ou seja, uma enzima que degrada asproteínas. A pepsina é secretada pelas células serosas do estomago, sob a forma de zimogênios (enzima inativa) o pepsinogênio, que sobre a influencia do HCl, converte a enzima inativa em enzima ativa- pepsina. A pepsina hidrolisa a proteína, convertendo em polipeptideos e também em alguns aminoácidos livres. Saindo do estomago, esses polipeptideos vão para o intestino delgado, onde o pâncreas libera asatripsina e pepsina pancreática; o próprio intestino libera a enzima aminopeptidase, que ira clivar o N dos oligopeptideos, produzindo mais aminoácidos livres e peptídeos menores. Após isso, os aminoácido e os peptídeos são absorvidos pelas células intestinais, onde, o citoplasma hidrolisa os peptídeos, e os transforma, também, em aminoácidos. Os aminoácidos são liberados para o sistema porta, esão direcionados ao fígado para serem metabolizados.

Fig. 3 sentido de degradação das proteínas.
Já no fígado, os aminoácidos são degradados pela aminotransferase. Alaninaaminotransferase irá remover o grupo -amina do aminoácido, e o irá ligar ao -cetoglutarato (intermediário do Ciclo do Ácido Citrico), nessa fase ocorreu a transaminação. O glutamato, resultado do -cetoglutarato, sofre achamada desaminação (oxidação), que consiste na remoção de um grupo amina do aminoácido, em forma de amônia, a enzima responsável por esse processo é a glutamato-desidrogenase, essa desaminação fornece os -cetonicos, que entram em vias centrais de metabolismo energético, e a amônia livre, que servirá no ciclo da ureia.

Fig.4 transaminação

Fig. 5 ação da amino-transferase na retirada do grupo-amino. No qual o objetivo é a formação de ácido glutâmico e -cetoácidos.

Fig. 6 ação da glutamato-desidrogenase na formação de amônia livre.

CICLO DA URÉIA
A amônia presente na mitocôndria -resultado da desaminação do glutamato-desidrogenase- se liga ao CO2 –presente por cota da respiração celular- formando assim o carboamil-fosfato; nessa reação tem o gasto de 2 ATPs.

NH3
2 ATPCO2
2 ADP+P
CARBOAMIL-FOSFATO
Fig.1 formação do carboamil-fosfato.

Após a formação do carboamil-fosfato, a ornitina, um aminoácido básico, se condensam, nessa reação, graças a ação catalizadora da ornitinatranscarboamilase, forma-se a citrolina.

CARBOAMIL-FOSFATO
ORNITINAORNITINA TRANSCARBOAMILASE
CITROLINA
Fig.2 formação da citrolina, pela ação da ornitina transcarboamilase

A citrolina se move até o citosol da célula, onde, por ação da argininosuccinato sintase, se liga a um grupamento amino, formando argininosuccinato. Para a formação dessa molécula, é necessário a clivagem de uma molécula...
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