apostila

PRÁTICA 1: PROPRIEDADES ÁCIDO-BASE DE AMINOÁCIDOS
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas.
Os L α-aminoácidos são as unidades fundamentais que compõem todas as proteínas conhecidas. Sua estrutura geral é a seguinte:

NH2
R

C

COOH

H
O grupo R, denominado cadeia lateral, é diferente em cada um dos aminoácidos, contrariamente ao restante da estrutura, que é constante. A presença de pelo menos um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxila (COOH) na molécula confere aos aminoácidos caráter anfotérico em solução aquosa. Estes grupos podem sofrer protonações e desprotonações reversíveis, comportando-se como eletrólitos fracos. Considerando-se suas formas ácidas
(-COOH e –NH3+), é fácil observar que cada grupo apresenta um valor de pKa.
Além destes, outros grupos ionizáveis podem estar presentes na cadeia lateral dos diferentes aminoácidos, e nesse caso, o aminoácido apresentará um terceiro valor de pKa. Os grupos ionizáveis conferem aos aminoácidos a capacidade de atuarem como um sistema tampão. Consequentemente, as proteínas apresentarão também esta propriedade, uma vez que são polímeros de aminoácidos.

A

classificação

dos

aminoácidos

baseia-se

particularmente

na

polaridade dos grupos R em pH biológico (≈ 7). Dessa forma, distinguem-se 5 classes principais de aminoácidos: alifáticos (não polares); aromáticos; polares

não

carregados;

carregados

positivamente

(básicos)

e

carregados

negativamente (ácidos).
Os

aminoácidos

podem

ser

titulados

potenciometricamente,

apresentando curvas de titulação características, de acordo com os grupos ionizáveis presentes

em

sua

estrutura.

Os

métodos

de

análise

potenciométrica são baseados nas medidas das variações de potencial que ocorrem durante a titulação de uma solução de concentração desconhecida.
Nas medidas potenciométricas, o potencial de uma solução é sempre dado em relação ao